酶催化的反應條件溫和：酶促反應一般要求在常溫、常壓、中性酸堿度等溫和的條件下進行，酶對外界環境的變化比較敏感，容易變性失去活性。
酶催化作用的特點
1.高度的催化效率
一般而論，酶促反應速度比非催化反應高，例如，反應
(資料圖)
H2O2+H2O2→2H2O+O2??
在無催化劑時，需活化能18，000卡/克分子;膠體鈀存在時，需活化能11，700卡/克分子;有過氧化氫酶(catalase)存在時，僅需活化能2，000卡/克分子以下。
2.高度的專一性
一種酶只作用于一類化合物或一定的化學鍵，以促進一定的化學變化，并生成一定的產物，這種現象稱為酶的特異性或專一性(specificity)。受酶催化的化合物稱為該酶的底物或作用物(substrate)。
酶對底物的專一性通常分為以下幾種:
(1)絕對特異性(absolute specifictity)
有的酶只作用于一種底物產生一定的反應，稱為絕對專一性，如脲酶(urease)，只能催化尿素水解成NH3和CO2，而不能催化甲基尿素水解。
(2)相對特異性(relative specificity)
一種酶可作用于一類化合物或一種化學鍵，這種不太嚴格的專一性稱為相對專一性。如脂肪酶(lipase)不僅水解脂肪，也能水解簡單的酯類;磷酸酶(phosphatase)對一般的磷酸酯都有作用，無論是甘油的還是一元醇或酚的磷酸酯均可被其水解。
(3)立體異構特異性(stereopecificity)
酶對底物的立體構型的特異要求，稱為立體異構專一性或特異性。如α-淀粉酶(α-amylase)只能水解淀粉中α-1，4-糖苷鍵，不能水解纖維素中的"β-1，4-糖苷鍵;L-乳酸脫氫酶(L-lacticacid dehydrogenase)的底物只能是L型乳酸，而不能是D型乳酸。酶的立體異構特異性表明，酶與底物的結合，至少存在三個結合點。
3.酶活性的可調節性
酶是生物體的組成成份，和體內其他物質一樣，不斷在體內新陳代謝，酶的催化活性也受多方面的調控。例如，酶的生物合成的誘導和阻遏、酶的化學修飾、抑制物的調節作用、代謝物對酶的反饋調節、酶的別構調節以及神經體液因素的調節等，這些調控保證酶在體內新陳代謝中發揮其恰如其分的催化作用，使生命活動中的種種化學反應都能夠有條不紊、協調一致地進行。
4.酶活性的不穩定性
酶是蛋白質，酶促反應要求一定的pH、溫度等溫和的條件，強酸、強堿、有機溶劑、重金屬鹽、高溫、紫外線、劇烈震蕩等任何使蛋白質變性的理化因素都可能使酶變性而失去其催化活性。
什么是酶催化
酶催化可以看作是介于均相與非均相催化反應之間的一種催化反應。 既可以看成是反應物與酶形成了中間化合物，也可以看成是在酶的表面上首先吸附了反應物，然后再進行反應。
